Une lettre d’informations d’Act In Biotech

Espagne : CCT, une protéine chaperon enfin en 3D

Comme son adjectif le suggère, une protéine chaperon est une protéine qui aide d’autres protéines. En l’occurrence, elle aide au bon repliement des protéines en formation et donc à l’obtention de la bonne structure 3D, étape cruciale pour assurer un rôle correct aux protéines fabriquées.

Parmi ces assistantes au rôle clé, il y a la CCT, Cytosol Chaperonin of Tubulin. Celle-ci régule entre autre le repliement de protéines importantes, les tubulines, qui confèrent les propriétés mécaniques des cellules et qui peuvent être des cibles thérapeutiques dans le traitement de cancers : on comprend bien que dans le cas de la prolifération de cellules cancérigène, empêcher la protéine chaperon de faire son travail serait une nouvelle voie pour inhabiliter la tubuline et bloquer la prolifération cellulaire.

Pour en arriver éventuellement là, encore faut-il comprendre le mécanisme de fonctionnement de la CCT et en particulier connaître la structure tridimensionnelle de cette énorme molécule. Les rayons X sont de bons outils pour cela mais il faut disposer de la protéine à caractériser sous forme de cristal. C’est ce qu’a réussi un groupe de 9 chercheurs de Madrid (CNIO-Centro Nacional de Investigaciones Oncológicas et Centro Nacional de Biotecnologia du CSIC) et 3 d’Oxford qui ont pu cristalliser la CCT associée à la tubuline, isolée dans des testicules de taureaux, et en déterminer la structure grâce au synchrotron Swiss Light Source de Zurich.

Ce travail coordonné par Guillermo Montoya et José M. Valpuesta, a donné lieu à une publication dans la revue Nature Structural & Molecular Biology.

www.nature.com/nsmb/…

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